蛋白质变性


蛋白质变性

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蛋白质变性【蛋白质变性】蛋白质变性(protein denaturation)是指蛋白质分子中的醯氧原子核外电子,受质子的影响,向质子移动,相邻的碳原子核外电子向氧移动,相对裸露的碳原子核,被亲核加成,使分子变大,流动性变差 。
基本介绍中文名:蛋白质变性
外文名:protein denaturation
学科:生物
变性原因: 蛋白质受物理或化学因素的影响 
变性结果: 蛋白质活性丧失 
影响因素:质子
蛋白质蛋白质是由多种胺基酸通过肽键构成的高分子化合物,在蛋白质分子中各胺基酸通过肽键及二硫键结合成具有一定顺序的肽链称为一级结构;蛋白质的同一多肽链中的氨基和醯基之间可以形成氢键或肽链间形成氢键,使得这一多肽链的主链具有一定的有规则构象,包括α-螺旋、β-摺叠、β-转角和无规捲曲等,这些称为蛋白质的二级结构;肽链在二级结构的基础上进一步盘曲摺叠,形成一个完整的空间构象,称为三级结构;多条肽链通过非共价键聚集而成的空间结构称为四级结构,其中一条肽链叫一个亚基 。变性原因变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响,改变其分子内部结构和性质的作用 。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏,都是变性的结果 。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强硷、重金属盐、尿素、丙酮等;能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超音波、剧烈振荡或搅拌等 。
蛋白质变性

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蛋白质变性变性结果生物活性丧失蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能 。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特徵 。有时蛋白质的空间结构只要轻微变化即可引起生物活性的丧失 。某些理化性质蛋白质变性后理化性质发生改变,如溶解度降低而产生沉澱,因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构鬆散而暴露出来,分子的不对称性增加,因此粘度增加,扩散係数降低 。
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蛋白质分子凝聚从溶液中析出生物化学性质蛋白质变性后,分子结构鬆散,不能形成结晶,易被蛋白酶水解 。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏 。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的,而变性后次级键被破坏,蛋白质分子就从原来有序的捲曲的紧密结构变为无序的鬆散的伸展状结构(但一级结构并未改变) 。所以,原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面,而亲水基团在表面的分布则相对减少,至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜,很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉澱 。致变因素引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类 。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超音波的作用等;化学因素有强酸、强硷、尿素、重金属盐、十二烷基硫酸钠(SDS)等 。重金属盐使蛋白质变性,是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐,在变性过程中有化学键的断裂和生成,因此是一个化学变化 。强酸、强硷使蛋白质变性,是因为强酸、强硷可以使蛋白质中的氢键断裂 。也可以和游离的氨基或羧基形成盐,在变化过程中也有化学键的断裂和生成,因此,可以看作是一个化学变化 。尿素、乙醇、丙酮等,它们可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键,从而破坏了蛋白质中原有的氢键,使蛋白质变性 。但氢键不是化学键,因此在变化过程中没有化学键的断裂和生成,所以是一个物理变化 。加热、紫外线照射、剧烈振荡等物理方法使蛋白质变性,主要是破坏蛋白质分子中的氢键,在变化过程中也没有化学键的断裂和生成,没有新物质生成,因此是物理变化 。否则,鸡蛋煮熟后就不是蛋白质了 。而我们知道,熟鸡蛋依然有营养价值,其中的蛋白质反而更易为人体消化系统所分解吸收 。在临床医学上,变性因素常被套用于消毒及灭菌 。反之,注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质製剂 。蛋白质的变性很複杂,要判断变性是物理变化还是化学变化,要视具体情况而定 。如果有化学键的断裂和生成就是化学变化;如果没有化学键的断裂和生成就是物理变化 。